Ekstrahavimo būdas
1950-aisiais ir 1960-aisiais daugelis pasaulio šalių, įskaitant Kiniją, daugiausia išgaudavo peptidus iš gyvūnų organų.Pavyzdžiui, timozino injekcija ruošiama skerdžiant naujagimį veršelį, pašalinant jo užkrūčio liauką, o vėliau naudojant svyruojančio atskyrimo biotechnologiją peptidams atskirti nuo veršelio užkrūčio liaukos.Šis timozinas plačiai naudojamas žmonių ląstelių imuninei funkcijai reguliuoti ir stiprinti.
Natūralūs bioaktyvūs peptidai yra plačiai paplitę.Gamtoje gyvūnuose, augaluose ir jūrų organizmuose yra daug bioaktyvių peptidų, kurie atlieka įvairias fiziologines funkcijas ir palaiko normalią gyvenimo veiklą.Šie natūralūs bioaktyvūs peptidai apima antrinius organizmų metabolitus, tokius kaip antibiotikai ir hormonai, taip pat bioaktyvius peptidus, esančius įvairiose audinių sistemose.
Šiuo metu daug biologiškai aktyvių peptidų buvo išskirta iš žmonių, gyvūnų, augalų, mikrobų ir jūrų organizmų.Tačiau biologiškai aktyvių peptidų organizmuose paprastai randama nedideliais kiekiais, o dabartiniai bioaktyvių peptidų išskyrimo ir gryninimo iš natūralių organizmų metodai nėra tobuli, jie kainuoja brangiai ir yra mažai biologiškai aktyvūs.
Dažniausiai naudojami peptidų ekstrahavimo ir atskyrimo metodai yra išsūdymas, ultrafiltravimas, gelio filtravimas, izoelektrinis taškinis nusodinimas, jonų mainų chromatografija, afininė chromatografija, adsorbcinė chromatografija, gelio elektroforezė ir kt. Pagrindinis jos trūkumas yra operacijos sudėtingumas ir didelė kaina.
Rūgščių-šarmų metodas
Rūgštinė ir šarminė hidrolizė dažniausiai naudojama eksperimentinėse įstaigose, tačiau retai naudojama gamybinėje praktikoje.Baltymų šarminės hidrolizės procese sunaikinama dauguma aminorūgščių, tokių kaip serinas ir treoninas, vyksta racemizacija ir prarandama daug maistinių medžiagų.Todėl šis metodas gamyboje naudojamas retai.Rūgštinė baltymų hidrolizė nesukelia aminorūgščių racemizacijos, hidrolizė vyksta greitai ir reakcija baigta.Tačiau jo trūkumai yra sudėtingos technologijos, sudėtinga kontrolė ir rimta aplinkos tarša.Peptidų molekulinės masės pasiskirstymas yra netolygus ir nestabilus, o jų fiziologines funkcijas sunku nustatyti.
Fermentinė hidrolizė
Dauguma biologiškai aktyvių peptidų randami neaktyvios būsenos ilgose baltymų grandinėse.Hidrolizuojant specifine proteaze, jų aktyvus peptidas išsiskiria iš baltymo amino sekos.Biologiškai aktyvių peptidų fermentinis ekstrahavimas iš gyvūnų, augalų ir jūrų organizmų buvo pastarųjų dešimtmečių tyrimų objektas.
Fermentinė bioaktyvių peptidų hidrolizė – tai tinkamų proteazių parinkimas, naudojant baltymus kaip substratus ir hidrolizuojant baltymus, siekiant gauti daug bioaktyvių peptidų, turinčių įvairias fiziologines funkcijas.Gamybos procese temperatūra, PH vertė, fermento koncentracija, substrato koncentracija ir kiti veiksniai yra glaudžiai susiję su mažų peptidų fermentiniu hidrolizės poveikiu, o svarbiausia yra fermento pasirinkimas.Dėl skirtingų fermentų, naudojamų fermentinei hidrolizei, fermentų atrankai ir formulavimui bei skirtingų baltymų šaltinių, gaunamų peptidų masė, molekulinės masės pasiskirstymas ir aminorūgščių sudėtis labai skiriasi.Dažniausiai pasirenkamos gyvulinės proteazės, tokios kaip pepsinas ir tripsinas, ir augalinės proteazės, tokios kaip bromelainas ir papainas.Tobulėjant mokslui ir technologijoms bei nuolat diegiant biologinių fermentų technologiją, bus atrasta ir naudojama vis daugiau fermentų.Fermentinė hidrolizė buvo plačiai naudojama ruošiant bioaktyvius peptidus dėl savo brandžios technologijos ir mažų investicijų.
Paskelbimo laikas: 2023-05-30